Aquests pèptids antimicrobians es van derivar originàriament dels sistemes de defensa d'insectes, mamífers, amfibis, etc., i inclouen principalment quatre categories:
1. La cecropina estava present originalment a la limfa immune de Cecropiamoth, que es troba principalment en altres insectes, i pèptids bactericides similars també es troben als intestins del porc.Normalment es caracteritzen per una regió N-terminal fortament alcalina seguida d'un fragment hidrofòbic llarg.
2. Els pèptids antimicrobians Xenopus (magainina) es deriven dels músculs i l'estómac de les granotes.També es va trobar que l'estructura dels pèptids antimicrobians de xenopus era helicoïdal, especialment en entorns hidrofòbics.La configuració dels antipèptids de xenopus a les capes lipídiques es va estudiar mitjançant RMN en fase sòlida marcada amb N.A partir del canvi químic de la ressonància d'acilamina, les hèlixs dels antipèptids de xenopus eren superfícies de bicapa paral·leles i podien convergir per formar una gàbia de 13 mm amb una estructura helicoïdal periòdica de 30 mm.
3. defensina Els pèptids de defensa es deriven de polimacròfags de conill de neutròfils policariòtics humans amb lòbul nuclear complet i cèl·lules intestinals dels animals.D'insectes es van extreure un grup de pèptids antimicrobians similars als pèptids de defensa dels mamífers, anomenats "pèptids de defensa d'insectes".A diferència dels pèptids de defensa dels mamífers, els pèptids de defensa dels insectes només són actius contra els bacteris Gram-positius.Fins i tot els pèptids de defensa d'insectes contenen sis residus Cys, però el mètode d'enllaç disulfur entre si és diferent.El mode d'unió del pont disulfur intramolecular dels pèptids antibacterians extrets de Drosophila melanogast era similar al dels pèptids de defensa de les plantes.En condicions cristal·lines, els pèptids de defensa es presenten com a dímers.
4.La taquiplesina es deriva dels crancs de ferradura, anomenats cranc de ferradura.Els estudis de configuració mostren que adopta una configuració de plegat B antiparal·lel (3-8 posicions, 11-16 posicions), en la qualβ-angle es connecta entre si (8-11 posicions), i es generen dos enllaços disulfur entre les posicions 7 i 12, i entre les posicions 3 i 16.En aquesta estructura, l'aminoàcid hidròfob es troba a un costat del pla, i els sis residus catiònics apareixen a la cua de la molècula, de manera que l'estructura també és biofílica.
Es dedueix que gairebé tots els pèptids antimicrobians són de naturalesa catiònica, tot i que varien en longitud i alçada;A l'extrem superior, ja sigui en forma d'helicoïdal alfa oβ-plegament, l'estructura bitròpica és la característica comuna.
Hora de publicació: 20-abril-2023