Ezeket az antimikrobiális peptideket eredetileg a rovarok, emlősök, kétéltűek stb. Védelmi Rendszereiből származtak, és elsősorban négy kategóriát tartalmaznak:
1. A cecropin eredetileg a Cecropiamoth immun nyirokjában volt jelen, amelyet elsősorban más rovarokban találnak, és hasonló baktérium -peptidek is megtalálhatók a sertésbélben. Ezeket általában egy erősen lúgos N-terminális régió jellemzi, amelyet egy hosszú hidrofób fragmentum követ.
2. A xenopus antimikrobiális peptidek szerkezetét szintén spirálisnak találták, különösen a hidrofób környezetben. A Xenopus antipeptidek lipidrétegekben történő konfigurációját N-jelölt szilárd fázisú NMR-vel vizsgáltuk. Az acil -amin -rezonancia kémiai eltolódása alapján a xenopus antipeptidek helikák párhuzamos kétrétegű felületek voltak, és konvergálhatnak, hogy 13 mm -es ketrecet képezzenek, amelynek periodikus spirális szerkezete 30 mm.
3. A defensin védelmi peptidek humán poliszkarióta neutrofil nyúl polimakrofágokból származnak, teljes nukleáris lobulával és állatok bélsejtjeivel. Az emlősök védelmi peptidjeihez hasonló antimikrobiális peptidek egy csoportját extraháltuk a rovarokból, úgynevezett „rovarvédelmi peptidek”. Az emlős védelmi peptidekkel ellentétben a rovarvédelmi peptidek csak a gram-pozitív baktériumok ellen aktívak. Még a rovarvédelmi peptidek is hat Cys -maradékot tartalmaznak, de a diszulfid egymáshoz való kötődésének módszere eltérő. A Drosophila melanogastból extrahált antibakteriális peptidek intramolekuláris diszulfid -hídkötési módja hasonló volt a növényi védelmi peptidekéhez. Kristály körülmények között a védelmi peptideket dimerekként mutatják be.
4.Tachyplesin a Horseshoecrabnak nevezett patkó -rákokból származik. A konfigurációs tanulmányok azt mutatják, hogy egy antiparallel B-megsértő konfigurációt alkalmaz (3-8 pozíció, 11-16 pozíciók), amelyben b-A szög egymáshoz van csatlakoztatva (8-11 pozíció), és két diszulfidkötést generálnak a 7 és 12 pozíció között, valamint a 3 és 16 pozíció között. Ebben a szerkezetben a hidrofób aminosav a sík egyik oldalán helyezkedik el, és a hat kationos maradék megjelenik a molekula farkán, tehát a szerkezet biofil is.
Ebből következik, hogy szinte az összes antimikrobiális peptid kationos természetű, annak ellenére, hogy hossza és magassága eltérő; A csúcspontban, akár alfa-spirális formában, akár b-A összehajtogatás, a bitropikus szerkezet a közös jellemző.
A postai idő: 2025-07-03