Kitermelési módszer
Az 1950 -es és 1960 -as években a világ számos országa, köztük Kína, elsősorban az állati szervekből kivont peptideket. Például a timozin injekciót újszülött borjú levágásával, a thymus eltávolításával, majd oszcilláló elválasztási biotechnológiának felhasználásával készítik el a peptidek elválasztására a borjú thymus -tól. Ezt a timozint széles körben használják az emberek sejt immunfunkciójának szabályozására és fokozására.
A természetes bioaktív peptidek széles körben eloszlanak. Az állatokban, a növényekben és a tengeri szervezetekben bőséges bioaktív peptidek vannak, amelyek különféle élettani funkciókat játszanak és fenntartják a normál élettartamot. Ezek a természetes bioaktív peptidek magukban foglalják az organizmusok, például antibiotikumok és hormonok szekunder metabolitjait, valamint a különféle szövetrendszerekben található bioaktív peptideket.
Jelenleg sok bioaktív peptid izoláltak az emberi, állati, növényi, mikrobiális és tengeri szervezetekből. A bioaktív peptidek azonban általában alacsony mennyiségben találhatók az organizmusokban, és a bioaktív peptidek természetes organizmusoktól való izolálásának és tisztításának jelenlegi technikái nem tökéletesek, magas költségekkel és alacsony bioaktivitással.
A peptid extrahálásának és elválasztásának általánosan alkalmazott módszerek közé tartozik a sózás, az ultraszűrés, a gélszűrés, az izoelektromos pont csapadék, az ioncserélő kromatográfia, az affinitáskromatográfia, az adszorpciós kromatográfia, a gél elektroforézis stb.
Savbázisú módszer
A sav- és lúgos hidrolízist elsősorban a kísérleti intézményekben használják, de ritkán használják a termelési gyakorlatban. A fehérjék lúgos hidrolízisének folyamatában a legtöbb aminosav, például a szerin és a treonin megsemmisül, racemizáció történik, és számos tápanyag elveszik. Ezért ezt a módszert ritkán használják a termelésben. A fehérjék sav hidrolízisének nem okozza az aminosavak racemizációját, a hidrolízis gyors és a reakció teljes. Hátrányai azonban összetett technológia, nehéz ellenőrzés és súlyos környezetszennyezés. A peptidek molekulatömeg -eloszlása egyenetlen és instabil, és fiziológiai funkcióikat nehéz meghatározni.
Enzimatikus hidrolízis
A legtöbb bioaktív peptid inaktív állapotban található fehérjék hosszú láncaiban található. Ha egy specifikus proteázzal hidrolizáltak, akkor aktív peptidjuk felszabadul a fehérje amino szekvenciájából. A bioaktív peptidek enzimatikus extrahálása állatokból, növényekből és tengeri organizmusokból az utóbbi évtizedekben kutatási fókusz volt.
A bioaktív peptidek enzimatikus hidrolízisének a megfelelő proteázok kiválasztása, fehérjék szubsztrátként és hidrolizáló fehérjékként történő felhasználása, hogy számos bioaktív peptidet kapjanak, különféle fiziológiai funkciókkal. A termelési folyamatban a hőmérséklet, a pH -érték, az enzimkoncentráció, a szubsztrátkoncentráció és más tényezők szorosan kapcsolódnak a kis peptidek enzimatikus hidrolízishatásához, és a kulcs az enzim megválasztása. Az enzimatikus hidrolízishez használt különféle enzimek, az enzimek szelekciója és készítménye, valamint a különféle fehérjeforrások miatt a kapott peptidek nagymértékben eltérnek a tömeg, a molekulatömeg -eloszlás és az aminosav összetételében. Általában az állati proteázokat, például a pepszint és a tripszint választja, valamint a növényi proteázokat, például a brómot és a papaint. A tudomány és a technológia fejlesztésével, valamint a biológiai enzim -technológia folyamatos innovációjával egyre több enzimet fedeznek fel és használnak. Az enzimatikus hidrolízist széles körben használják a bioaktív peptidek előállításához érett technológiája és alacsony beruházása miatt.
A postai idő: 2025-07-02