Sokféle transzmembrán peptid létezik, és osztályozásuk fizikai és kémiai tulajdonságokon, forrásokon, bevétel mechanizmusokon és orvosbiológiai alkalmazásokon alapul. Fizikai és kémiai tulajdonságaik szerint a membrán behatoló peptideket három típusra lehet osztani: kationos, amfifil és hidrofób. A kationos és amfifil membrán áthatoló peptidek 85%-ot tesznek ki, míg a hidrofób membrán behatoló peptideket csak 15%-ot teszik ki.
1. kationos membrán behatoló peptid
A kationos transzmembrán peptidek rövid peptidekből állnak, amelyek gazdag arginin, lizin és hisztidin, például TAT, penetratin, poliarginin, p22N, DPV3 és DPV6. Közülük az arginin guanidint tartalmaz, amely a sejtmembránon negatív töltésű foszforsavcsoportokkal hidrogénkötést képes, és a transzmembrán peptideket a membránba mediológiai pH -érték mellett. Az oligarginin (3 R -től 12 R -ig) vizsgálata azt mutatta, hogy a membrán penetrációs képessége csak akkor érhető el, ha az arginin mennyisége csak 8 volt, és a membrán penetrációs képessége fokozatosan növekedett az arginin mennyiségének növekedésével. A lizin, bár a kationos, mint az arginin, nem tartalmaz guanidint, tehát amikor egyedül létezik, a membrán behatolási hatékonysága nem túl magas. Futaki et al. (2001) megállapította, hogy a jó membrán penetrációs hatás csak akkor érhető el, ha a kationos sejtmembrán behatoló peptid legalább 8 pozitív töltésű aminosavat tartalmazott. Noha a pozitív töltésű aminosavmaradványok elengedhetetlenek ahhoz, hogy a penetatív peptidek behatoljanak a membránba, más aminosavak ugyanolyan fontosak, például amikor a W14 az F -be mutál, a penetratin áthatolhatósága elveszik.
A kationos transzmembrán peptidek speciális osztálya a nukleáris lokalizációs szekvenciák (NLSS), amely rövid peptidekből áll, amelyek gazdag arginin, lizin és prolinban gazdagok, és a nukleáris póruskomplexen keresztül szállíthatók a magba. Az NLSS tovább osztható egy és kettős gépelésre, amely egy és két bázikus aminosav -klaszterből áll. Például a Simian Vírus 40 (SV40) PKKKKRKV egyetlen tipizáló NLS, míg a nukleáris protein kettős gépelés NLS. A KRPAATKKAGQAKKKL a rövid sorozat, amely szerepet játszhat a membrán transzmembránban. Mivel a legtöbb NLS -k töltési száma kevesebb, mint 8, az NLSS nem hatékony transzmembrán peptidek, de hatékony transzmembrán peptidek lehetnek, ha kovalensen kapcsolódnak a hidrofób peptidszekvenciákhoz, amfifil transzmembrán peptideket képeznek.
2. amfifil transzmembrán peptid
Az amfifil transzmembrán peptidek hidrofil és hidrofób doménekből állnak, amelyeket primer amfifil, másodlagos α-sphilikus, β-összeállító amfifil és prolin-dúsított amfifil, primer amfifil és prolin-dúsított amfifil.
Elsődleges típusú amfifil kopás membrán peptidek két kategóriába sorolható, kategóriával, az NLSS -vel kovalensen összekötve hidrofób peptidszekvenciával, például MPG (GLAFLGFLGAAGSTMGAWSQPKKKKV) és PEP - 1 (KetwwetwwTewsqpkkkv), amelyen alapulnak, a PKKKRKV40. Az MPG hidrofób doménje a HIV-glikoprotein 41 fúziós szekvenciájához kapcsolódik (Galflgflgaagstmg A), és a PEP-1 hidrofób doménje a magas membrán affinitású triptofánban gazdag klaszterhez kapcsolódik (Ketwwet Wwtew). Mindkettő hidrofób doménjei a WSQP -n keresztül kapcsolódnak a PKKKKRKV nukleáris lokalizációs jelhez. A primer amfifil transzmembrán peptidek egy másik osztályát a természetes fehérjékből, például PVEC, ARF (1-22) és BPRPR (1-28) izoláltuk.
A másodlagos α-spirikus amfifil transzmembrán peptidek a membránhoz kötődnek α-helices-en keresztül, és hidrofil és hidrofób aminosavmaradványuk a spirális szerkezet különböző felületein helyezkednek el, például a MAP-t (KLalklalk alkaalkla). For beta peptide folding type amphiphilic wear membrane, its ability to form a beta pleated sheet is crucial to its penetration ability of the membrane, such as in VT5 (DPKGDPKGVTVTVTVTVTGKGDPKPD) in the process of researching the penetration ability of the membrane, using the type D - amino acid mutation analogues could not form beta folded piece, the A membrán behatolási képessége nagyon gyenge. A prolinnal dúsított amfifil transzmembrán peptidekben a poliprolin II (PPII) könnyen képződik tiszta vízben, ha a prolin erősen dúsul a polipeptid szerkezetében. A PPII egy balkezes hélix, fordulatonként 3,0 aminosavmaradékkal, szemben a szokásos jobbkezes alfa-hélix szerkezetgel, fordulatonként 3,6 aminosavmaradékkal. A prolinnal dúsított amfifil transzmembrán peptidek tartalmaztak szarvasmarha-antimikrobiális peptid 7-et (BAC7), szintetikus polipeptid (PPR) N (n lehet 3, 4, 5 és 6) stb.
3. Hidrofób membrán behatoló peptid
A hidrofób transzmembrán peptidek csak nem poláris aminosavmaradékokat tartalmaznak, a nettó töltésnél az aminosav-szekvencia teljes töltésének 20% -ánál kevesebb, vagy hidrofób csoportokat vagy kémiai csoportokat tartalmaznak, amelyek nélkülözhetetlenek a transzmembránhoz. Noha ezeket a sejt-transzmembrán peptideket gyakran figyelmen kívül hagyják, léteznek, például a fibroblast növekedési faktor (K-FGF) és a 12. fibroblast növekedési faktor (F-GF12) a Kaposi-szarkómából.
A postai idő: 2025-07-01