A diszulfidkötések sok fehérje háromdimenziós szerkezetének nélkülözhetetlen részét képezik. Ezek a kovalens kötések szinte az összes extracelluláris peptidben és fehérjemolekulában megtalálhatók.
A diszulfidkötés akkor alakul ki, amikor egy cisztein -kénatom kovalens egy kötést képez a cisztin -kén -atom másik felével a fehérje különböző helyzetében. Ezek a kötések elősegítik a fehérjék stabilizálását, különösen a sejtekből kiválasztottokat.
A diszulfid -kötések hatékony kialakulása számos szempontot magában foglal, mint például a ciszteinek megfelelő kezelése, az aminosavmaradékok védelme, a védőcsoportok eltávolítási módszerei és a párosítási módszerek.
A peptideket diszulfidkötésekkel oltottuk
A Gutuo organizmusnak érett diszulfidkötés -gyűrűs technológiája van. Ha a peptid csak egy pár Cys -t tartalmaz, akkor a diszulfidkötés képződése egyértelmű. A peptideket szilárd vagy folyékony fázisokban szintetizálják,
Ezután PH8-9 oldatban oxidáltuk. A szintézis viszonylag összetett, ha két vagy több pár diszulfidkötést kell kialakítani. Noha a diszulfidkötés -képződést általában a szintetikus séma későn fejezik be, néha az előre formált diszulfidok bevezetése előnyös a peptidláncok összekapcsolásához vagy meghosszabbításához. A BZL egy CYS védelmező csoport, MEB, MOB, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS stb. A diszulfid -peptid szintézisre szakosodottunk, beleértve:
1. Két pár diszulfidkötés alakul ki a molekulában, és a molekulák között két pár diszulfidkötés alakul ki
2. Három pár diszulfidkötés alakul ki a molekulában, és a molekulák között három pár diszulfidkötés alakul ki
3. Inzulin -polipeptid szintézis, ahol két pár diszulfidkötés képződik a különböző peptidszekvenciák között
4. Három pár diszulfid-kötött peptid szintézise
Miért olyan különleges a ciszteinil -amino csoport (CYS)?
A Cys oldallánca nagyon aktív reaktív csoportja van. Ebben a csoportban a hidrogénatomok könnyen helyettesíthetők szabad gyökökkel és más csoportokkal, és így könnyen kovalens kötéseket képezhetnek más molekulákkal.
A diszulfidkötések sok fehérje 3D -s szerkezetének fontos részét képezik. A diszulfid -hídkötések csökkenthetik a peptid rugalmasságát, növelik a merevséget és csökkenthetik a potenciális képek számát. Ez a kép korlátozása elengedhetetlen a biológiai aktivitáshoz és a szerkezeti stabilitáshoz. Helyettesítése drámai lehet a fehérje általános felépítéséhez. A hidrofób aminosavak, például a harmat, ile, val hélix stabilizátorok. Mivel stabilizálja a ciszteinképződés diszulfid-kötési α-hélixét, még akkor is, ha a cisztein nem képez diszulfidkötéseket. Vagyis ha az összes ciszteinmaradék csökkentett állapotban lenne (-SH, szabad szulfhidrilcsoportokat hordozva), akkor nagy a spirális fragmentumok százaléka.
A cisztein által képződött diszulfidkötések tartósak a tercier szerkezet stabilitásához. A legtöbb esetben a kötvények közötti S-S hidakra van szükség a kvaterner struktúrák kialakulásához. Időnként a diszulfidkötéseket képező ciszteinmaradékok az elsődleges szerkezetben messze vannak egymástól. A diszulfid -kötések topológiája a protein primer szerkezeti homológia elemzésének alapja. A homológ fehérjék ciszteinmaradványai nagyon konzerváltak. Csak a triptofán volt statisztikailag konzerváltabb, mint a cisztein.
A cisztein a tioláz katalitikus helyének közepén található. A cisztein acil közbenső termékeket képezhet közvetlenül a szubsztráttal. A redukált forma "kén pufferként" működik, amely csökkenti a ciszteint a fehérjében csökkentett állapotban. Ha a pH alacsony, az egyensúlyi kedvelt a redukált -SH -formát, míg az alkáli környezetben -az -SH hajlamosabbak oxidálódni a -SR formájára, és R nem más, mint egy hidrogénatom.
A cisztein méregtelenítő anyagként reagálhat hidrogén -peroxiddal és szerves peroxidokkal is.
A postai idő: 2025-07-02