A molekuláris öngyűjtés mindenütt jelen van, és különféle biológiai tevékenységekben vesz részt annak érdekében, hogy biztosítsák az organizmusok fiziológiai funkcióinak és biokémiai reakcióinak szabályos előrehaladását. A peptid önszerelése a molekuláris öngyűjtés fontos része, és kiváló biokompatibilitása új ötletet nyújt a fontos alkalmazási értékű orvosbiológiai anyagok tervezéséhez. Ebben a felülvizsgálatban összefoglaljuk a fő hajtóerőket a peptidek öngyűjtési folyamatában, röviden bemutatjuk a peptidek öngyűjtésével képződött fő struktúrákat, és részletesen tárgyaljuk a környezeti változások (például pH, hőmérséklet, ionszilárdság, speciális ionok, redox állapot) hatásait a környezetileg reagáló peptidek szerkezetére és tulajdonságaira. Ugyanakkor a peptid öngyűjtési biológiai anyagok alkalmazási iránya és kilátásai tisztázódnak, és remélhetőleg referenciát nyújtanak a későbbi kutatásokra.
A molekuláris öngyűjtés egy spontán jelenség, amely mindenütt jelen van. Szorosan kapcsolódik a molekuláris önszereléshez a makroszkopikus természetes tájtól a DNS kettős hélix szerkezetének mikroszkópos képződéséig a sejtekben. Sokféle molekula létezik, amelyek képesek öngyűjtéssel, beleértve a cukrokat, fehérjéket, foszfolipideket és nukleinsavakat. Különböző funkciókat játszanak az organizmusokban az öngyűjtés által létrehozott aggregációs struktúrán keresztül, amely hasonló a molekuláris gépekhez vagy a celluláris gépekhez. Az öngyűjtés nemcsak különféle funkcionális mikro-nanoszerkezeteket generálhat, hanem makroszkopikus szupramolekuláris aggregátumokat is képez a szabad szem számára, például a hidrogélek számára. A peptid önszerelése a molekuláris öngyűjtés fontos szempontja, és kiváló biokompatibilitása új ötletet nyújt a fontos alkalmazási értékkel rendelkező orvosbiológiai anyagok fejlesztésére, amelyek az elmúlt évtizedben számos kutató figyelmét felhívták. Ezek a peptidek spontán módon összegyűjtik és rendezik a nem poláris aminosavakat hidrofób csoportokként és poláris aminosavakként hidrofil csoportként, hogy erősen elrendelt nanoszerkezeteket képezzenek, például nanoszférák, nanocsövek és nanoribbonok. Ezeket az öngyűjtött struktúrákat tovább lehet integrálni, hogy meghatározott struktúrákkal rendelkező funkcionális biológiai anyagokat képezzenek.
A hagyományos gél anyagokat általában a kis szerves molekulák kovalens térhálósításával és polimerizációjával állítják elő. Ennek a módszernek a hátrányai között szerepel a komplex szintézis folyamat, az anyagi módosítás nehézsége, a külső ingerekre adott válasz, bizonyos citotoxicitás és a lebomlás nehézsége. Ezek a hátrányok súlyosan korlátozzák alkalmazását. A peptidek öngyűjtését azonban könnyebb előkészíteni és módosítani, és jó biokompatibilitási és kiváló lebomlási tulajdonságokkal rendelkezik, ami számos területen nagyszerű alkalmazási potenciált mutat, mint például a szövettechnika, a gyógyszeres tartós felszabadulású anyagok és az antibakteriális anyagok.
A postai idő: 2025-07-01